Page 224 - BUKU AJAR BIOKIMIA 1 K5FN

Regulasi aktivitas enzim dengan modifikasi kovalen.
Gambar 130 Regulasi aktivitas enzim
Regulasi aktivitas glikogen fosforilase otot dengan fosforilasi. Dalam bentuk
enzim yang lebih aktif, fosfori-lase a, residu Ser spesifik, satu di setiap subunit, difosforilasi. Fosforilase a diubah menjadi fosforilase b yang kurang aktif oleh hilangnya gugus fosforil ini secara enzimatik, yang dipromosikan oleh fosfoprotein fosfatase 1 (PP1). Fosforilase b dapat diubah kembali (diaktifkan kembali) menjadi fosforilase a oleh aksi fosforilase kinase.
Beberapa Fosforilasi Memungkinkan Kontrol Regulasi: Residu Ser, Thr, atau Tyr yang biasanya difosforilasi dalam protein yang diatur terjadi dalam motif struktural umum, yang disebut urutan konsensus, yang dikenali oleh protein kinase spesifik (Tabel 12). Beberapa kinase bersifat basofilik, lebih disukai memfosforilasi residu yang memiliki gugus tetangga yang lain memiliki preferensi substrat yang berbeda, seperti untuk residu di dekat residu Pro. Urutan asam amino bukan satu- satunya faktor penting dalam menentukan apakah residu yang diberikan akan terfosforilasi. Pelipatan protein menyatukan residu yang jauh dalam urutan primer; struktur tiga dimensi yang dihasilkan dapat menentukan apakah protein kinase memiliki akses ke residu tertentu dan dapat mengenalinya sebagai substrat. Faktor lain yang mempengaruhi spesifisitas substrat protein kinase tertentu adalah kedekatan residu terfosforilasi lainnya.
Regulasi dengan fosforilasi seringkali rumit. Beberapa protein memiliki urutan konsensus yang dikenali oleh beberapa protein kinase yang berbeda, yang masing- masing dapat memfosforilasi protein dan mengubah aktivitas enzimatiknya. Dalam beberapa kasus, fosforilasi bersifat hierarkis: residu tertentu dapat difosforilasi hanya
221