Page 82 - BUKU AJAR BIOKIMIA 1 K5FN
P. 82
daerah ke pelarut berair, dan daerah kutub diatur untuk memaksimalkan interaksinya dengan pelarut. Struktur amfipatik yang stabil ini senyawa dalam air, yang disebut misel, mungkin mengandung: ratusan atau ribuan molekul. Gaya yang menahan daerah nonpolar dari molekul bersama-sama disebut interaksi hidrofobik. Kekuatan interaksi hidrofobik bukan karena adanya daya tarik intrinsik antara gugus nonpolar. Sebaliknya, hasil dari sistem mencapai stabilitas termodinamika terbesar dengan meminimalkan jumlah molekul air yang dibutuhkan untuk mengelilingi bagian hidrofobik dari molekul terlarut.
Gambar 52 Pelepasan air kompleks enzim-substrat.
Keterangan gambar: Saat terpisah, kekuatan enzim dan substrat molekul air tetangga ke dalam cangkang yang teratur. Pengikatan substrat ke enzim melepaskan beberapa air yang dipesan, dan peningkatan entropi yang dihasilkan memberikan dorongan termodinamika menuju pembentukan kompleks enzim-substrat.
Banyak biomolekul bersifat amfipatik; protein, pigmen, vitamin tertentu, dan sterol dan fosfolipid membran semuanya memiliki daerah permukaan polar dan nonpolar. Struktur yang terdiri dari molekul-molekul ini distabilkan oleh interaksi hidrofobik di antara daerah nonpolar. Interaksi hidrofobik antara lipid, dan antara lipid dan protein, adalah penentu paling penting dari struktur dalam membran biologis. Interaksi hidrofobik antara asam amino nonpolar juga menstabilkan struktur tiga dimensi protein. Ikatan hidrogen antara air dan zat terlarut polar juga menyebabkan keteraturan molekul air, tetapi efek energinya kurang signifikan dibandingkan dengan zat terlarut nonpolar. Gangguan molekul air yang dipesan adalah bagian dari kekuatan pendorong untuk mengikat substrat polar (reaktan) ke permukaan polar
79
