Page 399 - Bloedstollig en bloedingsneiging

Noten 387
Olmsted en V.J. Marder, ‘Immunolocalization of von Willebrand protein in Weibel-Palade bodies of human endothelial cells’, Journal of cell biology 95 (1982), 355-60.
xviii–18: P.G. de Groot, Ch. Willems, J.A. van Mourik en W.G. van Aken, ‘Gekweekte endotheelcellen als model voor onderzoek naar ontstaan van atherosclerose en thrombose’, Hart bulletin 13 (1982), 135-42; Ch. Willems, et al., ‘Media conditioned by cultured human vascular endothelial cells inhibit the growth of vascular smooth muscle cells’, Experimental cell research 139 (1982), 191-7.
xviii–19: H.V. Stel, K.S. Sakariassen, P.G. de Groot, J.A. van Mourik en J.J. Sixma, ‘Von Willebrand factor in the vessel wall mediates platelet adherence’, Blood 65 (1985), 85-90.
xviii–20: M.C. Rondaij, R. Bierings, A. Kragt, J.A. van Mourik en J. Voorberg, ‘Dynamics and plasticity of Weibel-Palade bodies in endothelial cells’, Arteriosclerosis, thrombosis and vascular biology 26 (2006), 1002-7; en ook Th. Romani de Wit, M.G. Rondaij, P.L. Hordijk, J. Voorberg en J.A. van Mourik, ‘Real-time imaging of the dynamics and secretory behavior of Weibel-Palade Bodies’, Arteriosclerosis, thrombosis and vascular biology 23 (2003), 755-61.
xviii–21: Waarschijnlijk de eerste Nederlandse publicatie waarin een gen m.b.v. recombinant-DNA-technieken werd gekloneerd, zij het dat het een gen van een bacterie was: H. Pannekoek, I.A. Noordermeer, et al., ‘Expression of the uvrB gene of Escherichia coli: In vitro construction of a pMB9-uvrB plasmid’, Journal of bacteriology 133 (1978), 884-96.
xviii–22: Interview met Hans Pannekoek (januari 2014).
xviii–23: H. Pannekoek, ‘Van Creveld-lezing’, gehouden op het NVTH-symposium 2014, Koudekerke (NVTH, 2014).
xviii–24: C.L. Verweij, C.J.M. de Vries, et al., ‘Construction of cDNA coding for human von Willebrand factor using antibody probes for colony-screening and mapping of the chromosome gene’, Nucleic acids research 13 (1985), 4699-717.
xviii–25: C.L. Verweij, P.J. Diergaarde, M. Hart en H. Pannekoek, ‘Full-length von Willebrand factor (vWF) cDNA encodes a highly repetitive protein, considerably larger than mature vWF’, EMBO journal 5 (1986) 1839-47. xviii–26: H. Pannekoek, C. de Vries en A.-J. van Zonneveld, ‘Mutants of human tissue-type plasminogen activator (t-PA): Structural aspects and functional properties’, Fibrinolysis 2 (1988), 123-32.
xviii–27: H. Pannekoek en J. Voorberg, ‘Molecular cloning, expression and assembly of multimeric von Willebrand factor’, Baillière’s clinical haematology 2 (4) (1989), 879-96; J. Voorberg, R. Fontijn, J.A. van Mourik en H. Pannekoek, ‘Domains involved in multimer assembly of von Willebrand factor: multimer assembly can proceed independently of dimerization’, EMBO Journal 9 (1990), 797-803.
xviii–28: P.J. Lenting, J.A. van Mourik en K. Mertens, ‘The life cycle of coagulation Factor VIII in view of its structure and function’, Blood 92 (1998), 3983-96.
xviii–29: O.C. Leeksma, J. Zandbergen-Spaargaren, J.C. Giltay en J.A. van Mourik, ‘Cultured human endothelial cells synthesize a plasma membrane protein complex immunologically related to the Platelet Glycoprotein IIb/IIIa Complex’, Blood 67 (1986), 1176-80.
xviii–30: E.G. Huizinga, S. Tsuji, R.A.P. Romijn, A. Schouten, M.E. Schiphorst, R.K. Andrews, M.C. Brendt, P.G. de Groot, J.J. Sixma en P. Gros, ‘Insight into platelet rolling by crystal structures of glycoprotein Ibα and von Willebrand factor A1 domain’, Science 297 (2002), 1176-9.
xviii–31: J. Meijers, K. van ‘t Veer en T. Hackeng, ‘Bonno Bouma’, in: T. Hackeng et al., NVTH: 25 jaar - 25 years (n.p.: NVTH, 2013), pp. 71-8.
xviii–32: T.M. Hackeng, M. Hessing, et al., ‘Protein S binding to human endothelial cells is required for expression of cofactor activity for activated protein C’, Journal of biological chemistry 268 (1993), 3993-4000; T.M. Hackeng, C. van ’t Veer, et al., ‘Human protein S inhibits prothrombinase complex activity on endothelial cells and platelets via direct interactions with factors Va and Xa’, ibid. 269 (1994), 21051-8; C. van ’t Veer C, T.M. Hackeng, et al., ‘Increased prothrombin activation in protein S-deficient plasma under flow conditions on endothelial cell matrix: An independent anticoagulant function of protein S in plasma’, Blood 85 (1995), 1815-21. Weer later bleek uit onderzoek binnen de groep van Jan Rosing en Tilman Hackeng dat deze schijnbaar identieke antistollende activiteiten van proteïne S in afwezigheid van APC toch op twee verschillende mechanismen berusten. De antistollende werking op endotheelcellen werd retrospectief verklaard door de aanwezigheid van proteïne S multimeren die alle fosfolipide oppervlak-afhankelijke processen remden. Het stollingsbevorderende effect in proteïne S-deficient bloedplasma kon worden verklaard door het ontbreken van proteïne S als cofactor voor de essentiele stollingsremmer TFPI, een doorbraak in het begrijpen van de natuurlijke regulatie van de bloedstolling. xviii–33: Interview met Bonno Bouma (december 2013).
xviii–34: E-mail van Bonno Bouma aan de auteur (14 april 2015). Zie B.N. Bouma en J.H. Griffin, ‘Human blood coagulation factor XI: Purification, properties, and mechanism of activation by activated factor XII’, Journal of biological chemistry 252 (1977), 6432-7; K. Kurachi en E.W. Davie, ‘Activation of human factor XI (plasma thromboplastin antecedent) by factor XII (activated Hageman factor)’, Biochemistry 16 (1977), 5831-9.
xviii–35: J.C.M. Meijers, W.L.H. Tekelenburg, B.N. Bouma, R.M. Bertina en F.R. Rosendaal, ‘High levels of coagulation factor XI as a risk factor for venous thrombosis’, New England journal of medicine 342 (2000),