Page 85 - BUKU AJAR BIOKIMIA 1 K5FN
P. 85
Makromolekul seperti protein, DNA, dan RNA mengandung begitu banyak tempat ikatan hidrogen potensial atau interaksi ionik, van der Waals, atau hidrofobik sehingga efek kumulatif dari banyak gaya pengikatan kecil bisa sangat besar. Untuk makromolekul, struktur yang paling stabil biasanya di mana interaksi lemah dimaksimalkan. Pelipatan rantai polipeptida atau polinukleotida tunggal menjadi bentuk tiga dimensi ditentukan oleh prinsip ini. Pengikatan antigen ke antibodi spesifik tergantung pada efek kumulatif dari banyak interaksi lemah. Seperti disebutkan sebelumnya, energi yang dilepaskan ketika enzim mengikat secara nonkovalen ke substratnya adalah sumber utama kekuatan katalitik enzim. Pengikatan hormon atau neurotransmitter ke protein reseptor selulernya adalah hasil dari beberapa interaksi lemah. Salah satu konsekuensi dari ukuran besar enzim dan reseptor (relatif terhadap substrat atau ligan mereka) adalah bahwa permukaannya yang luas memberikan banyak peluang untuk interaksi yang lemah. Pada tingkat molekuler, komplementaritas antara biomolekul yang berinteraksi mencerminkan komplementaritas dan interaksi lemah antara gugus polar, bermuatan, dan hidrofobik pada permukaan molekul.
Tabel 10 Empat Jenis Interaksi Nonkovalen (“Lemah”) antar Biomolekul dalam Pelarut Berair
Sumber: Sumber: Nelson & Cox, 2013
82
