Page 208 - BUKU AJAR BIOKIMIA 1 K5FN

Karena penghalang energi aktivasi yang tinggi dari keadaan transisi batang bengkok, reaksi keseluruhan (yang memiliki perubahan energi bebas negatif) adalah relatif lambat. Jika stickase benar-benar melengkapi batang logam (Bagian b), laju reaksi tidak akan meningkat karena enzim sebenarnya akan menstabilkan struktur logam. Di bawah kondisi ini, kompleks ES sesuai dengan palung dalam diagram koordinat reaksi yang menyebabkan substrat kesulitan keluar. Namun, jika stickase lebih melengkapi keadaan transisi reaksi (Bagian c), maka peningkatan energi bebas yang dibutuhkan untuk menarik tongkat ke dalam konformasi bengkok dan rusak sebagian akan diimbangi, atau dibayar, oleh interaksi magnetik (energi pengikat) antara enzim dan substrat dalam keadaan transisinya. Pembayaran energi ini diterjemahkan menjadi energi aktivasi bersih yang lebih rendah dan laju reaksi yang lebih cepat.
Enzim nyata bekerja dengan prinsip analog. Beberapa interaksi lemah terbentuk dalam kompleks ES, tetapi interaksi lengkap yang saling melengkapi antara substrat dan enzim hanya terbentuk ketika substrat mencapai keadaan transisi. Energi bebas (energi ikat) yang dilepaskan oleh pembentukan interaksi ini mengimbangi sebagian energi yang dibutuhkan untuk mencapai puncak energi. Penjumlahan energi aktivasi yang tidak menguntungkan (positif) ∆G ‡ dan energi ikat ∆GB yang menguntungkan (negatif) menghasilkan energi aktivasi bersih yang lebih rendah seperti gambar di bawah ini.
Gambar 120 Energi bebas ∆GB 205