Page 206 - BUKU AJAR BIOKIMIA 1 K5FN

kompleks antara protein dan molekul kecil, termasuk substrat enzim. Sebagian besar energi yang dibutuhkan untuk menurunkan energi aktivasi berasal dari interaksi nonkovalen yang lemah antara substrat dan enzim.
Apa yang benar-benar membedakan enzim dari kebanyakan katalis lainnya adalah pembentukan kompleks ES tertentu. Interaksi antara substrat dan enzim dalam kompleks ini dimediasi oleh kekuatan yang sama yang menstabilkan struktur protein, termasuk ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik dan ionik. Pembentukan setiap interaksi lemah di kompleks ES disertai dengan pelepasan sejumlah kecil energi bebas yang menstabilkan interaksi. Energi yang berasal dari interaksi sub enzim disebut energi ikat, ∆ GB. Signifikansinya melampaui stabilisasi sederhana dari interaksi enzim-substrat. Energi ikat adalah sumber utama energi bebas yang digunakan oleh enzim untuk menurunkan energi aktivasi reaksi.
Dua prinsip dasar dan saling terkait memberikan penjelasan umum tentang bagaimana enzim menggunakan energi ikat nonkovalen: Pertama, sebagian besar kekuatan katalitik enzim pada akhirnya berasal dari energi bebas yang dilepaskan dalam membentuk banyak ikatan lemah dan interaksi antara enzim dan substratnya. Energi ikat ini berkontribusi pada spesifisitas serta katalisis. Kedua adalah interaksi lemah dioptimalkan dalam keadaan transisi reaksi; situs aktif enzim saling melengkapi bukan dengan substrat itu sendiri tetapi dengan keadaan transisi yang dilalui substrat saat mereka diubah menjadi produk selama reaksi enzimatik.
Interaksi lemah antara enzim dan substrat dioptimalkan dalam keadaan transisi. Bagaimana cara enzim menggunakan energi ikat untuk menurunkan energi aktivasi suatu reaksi?. Pembentukan kompleks ES bukanlah penjelasan itu sendiri, meskipun beberapa pertimbangan awal mekanisme enzim dimulai dengan ide ini. Studi tentang spesifisitas enzim yang dilakukan oleh Emil Fischer membuatnya mengusulkan, pada tahun 1894, bahwa enzim secara struktural melengkapi substratnya, sehingga mereka cocok bersama seperti gembok dan kunci. Ide ini bahwa interaksi spesifik (eksklusif) antara dua molekul biologi dimediasi oleh permukaan molekul dengan bentuk yang saling melengkapi, telah sangat mempengaruhi perkembangan biokimia, dan interaksi semacam itu terletak di jantung banyak proses biokimia. Namun, hipotesis "gembok dan kunci" dapat menyesatkan ketika diterapkan pada katalisis enzimatik.
203