Page 205 - BUKU AJAR BIOKIMIA 1 K5FN

Gambar 118 Enzim dan Subtrat Sumber: Nelson & Cox, 2013
Bentuk komplementer dari substrat dan tempat pengikatannya pada enzim, seperti halnya enzim dihidrofolat reduktase dengan substratnya NADP+ bentuk yang tidak terikat dan bentuk yang terikat, serta substrat terikat lainnya, tetrahydrofolate. Dalam model ini, NADP+ mengikat kantong yang melengkapinya dalam bentuk dan sifat ionik, sebuah ilustrasi dari hipotesis "gembok dan kunci" Emil Fischer tentang reaksi enzim. Pada kenyataannya, komplementaritas antara protein dan ligan jarang terjadi sempurna.
Substrat dan gugus fungsi enzim (rantai samping asam amino spesifik, ion logam, dan koenzim) merupakan gugus fungsi katalitik pada enzim dapat membentuk ikatan kovalen sementara dengan substrat dan mengaktifkannya untuk reaksi, atau gugus dapat dipindahkan dari substrat ke enzim. Dalam banyak kasus, reaksi ini hanya terjadi di situs aktif enzim. Interaksi kovalen antara enzim dan substrat menurunkan energi aktivasi (dengan demikian mempercepat reaksi) dengan menyediakan jalur reaksi alternatif dengan energi lebih rendah. Bagian kedua dari penjelasan terletak pada interaksi nonkovalen antara enzim dan substrat. Interaksi nonkovalen yang lemah membantu menstabilkan struktur protein dan interaksi protein-protein. Interaksi yang sama ini sangat penting untuk pembentukan
202