Page 204 - BUKU AJAR BIOKIMIA 1 K5FN

berkaitan dengan energi aktivasi, ∆G ‡. Jadi, energi aktivasi yang lebih rendah berarti laju reaksi yang lebih cepat.
Kekuatan katalitik dan spesifik enzim. Enzim biasanya menghasilkan peningkatan kecepatan reaksi dalam kisaran 5 hingga 17 lipat seperti pada tabel dibawah ini. Enzim juga sangat spesifik, mudah membedakan antara substrat dengan struktur yang sangat mirip. Peningkatan laju yang diamati untuk enzim berasal dari dua bagian yang berbeda tetapi saling terkait. Pertama, gugus fungsi katalitik pada enzim bereaksi dengan substrat dan menurunkan penghalang energi aktivasi untuk reaksi dengan memberikan jalur reaksi alternatif berenergi rendah.
Tabel 17 Beberapa Peningkatan Kecepatan reaksi oleh enzim
No Enzim Peningkatan Kecepatan
1 Siklofilin 105
2 Karbonat anhydrase 107
3 Triose fosfat isomerase 109
4 Karboksipeptidase A 1011
5 Fosfoglukomutase 1012
6 Suksinil Ko-A transferase 1013
7 Urease 1014
8 Oritidine monofosfat dekarboksilase 1017
Sisi aktif enzim memiliki kontur permukaan yang melengkapi bentuknya dengan substrat (dan produk). Hal ini diilustrasikan untuk dua substrat enzim dihidrofolat reduktase pada gambar dibawah ini. Komplementaritas struktural bertanggung jawab atas spesifisitas yang tinggi dari reaksi enzim. Gagasan bahwa enzim dan substrat saling melengkapi satu sama lain pertama kali dikemukakan oleh ahli kimia organik, Emil Fisher, pada tahun 1894. Dia menyatakan bahwa kedua komponen tersebut cocok bersama seperti gembok dan kunci. Model ini sangat mempengaruhi perkembangan biokimia.
201