Page 176 - BUKU AJAR BIOKIMIA 1 K5FN

heliks itu berongga, karena bola-bola itu tidak mewakili jari-jari van der Waals dari atom-atom individual. (c) Seperti yang ditunjukkan oleh model pengisian ruang ini, atom-atom di pusat heliks berada dalam kontak yang sangat dekat. (d) Proyeksi roda heliks dari ∝ helix. Representasi ini dapat diwarnai untuk mengidentifikasi permukaan dengan sifat tertentu. Residu kuning, misalnya, dapat bersifat hidrofobik dan sesuai dengan antarmuka antara heliks yang ditunjukkan di sini dan bagian lain dari polipeptida yang sama atau lainnya. Residu merah (negatif) dan biru (positif) menggambarkan potensi interaksi rantai samping bermuatan berlawanan yang dipisahkan oleh dua residu dalam heliks.
Urutan mempengaruhi stabilitas heliks, tidak semua sekuens polipeptida mengadopsi struktur heliks. Residu hidrofobik kecil seperti Alanin dan Leusin adalah pembentuk heliks yang kuat. Sedangkan Prolin bertindak sebagai pemutus heliks karena rotasi sekitar ikatan N-CO tidak memungkinkan. Asam amino Glysin bertindak sebagai pemutus heliks karena grup-R kecil mendukung konformasi lainnya. Interaksi tarik-menarik atau tolak-menolak antar rantai samping 3-4 asam amino terpisah akan mempengaruhi pembentukan heliks.
Dipol listrik dari ikatan peptida ditransmisikan sepanjang segmen ∝ heliks melalui ikatan hidrogen antar cabang, menghasilkan dipol heliks keseluruhan. Dalam ilustrasi ini, konstituen amino dan karbonil dari setiap ikatan peptida ditunjukkan oleh simbol + dan - , masing-masing. Konstituen amino dan karbonil yang tidak terikat hidrogen dari ikatan peptida di dekat setiap ujung daerah ∝ heliks dilingkari dan ditampilkan dalam warna.
Ingatlah bahwa ikatan peptida memiliki momen dipol yang kuat.
• Karbonil O negatif
• Amida H positif
• Semua ikatan peptida dalam heliks memiliki orientasi ikatan.
• Heliks memiliki momen dipol makroskopik yang besar serupa residu bermuatan
negatif yang sering terjadi di dekat ujung positif dari dipol heliks.
Dipol Helix
173