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Formulario de BIOLOGÍA
ES
E
[ ] [ ] S+ [ ] Primera etapa
ES
[ ] [ ] [ ] E+ Segunda etapa
P
Factores que influyen en la actividad enzimática
La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos
y por la estructura terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la macromolé-
cula.
• Concentración de la enzima.- A > concentración de la E: > rapidez de la reacción (actividad
enzimática).
• Concentración del sustrato.- A > concentración del S: > rapidez de la reacción.
• Temperatura.- Al alcanzar la Temperatura óptima, la velocidad de la reacción aumenta hasta el
máximo; cuando la temperatura aumenta, la velocidad de la reacción disminuye hasta detener
su actividad (desnaturalización por calor). La temperatura óptima de las enzimas es próxima a
la del organismo.
• pH.- A un pH óptimo, la velocidad de reacción llega al máximo. Si este pH aumenta (desequili-
brio de radicales ionizados ácidos y básicos), la velocidad disminuye (desnaturalización).
• Activadores.- Iones metálicos livianos (Fe, Cu, Mn, Mg, Co, K, Zn, etc.) que ayudan a la unión
de la E con el S.
• Inhibidores.- Iones pesados (Pb, Hg) o moléculas que limitan la actividad de una E, reversible o
irreversiblemente.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Los inhibidores son moléculas que se unen a las enzimas para disminuir la velocidad de la reacción
enzimática. La inhibición puede ser reversible o irreversible.
1. Inhibición reversible.- Cuando el inhibidor (I) y la enzima (E) se unen mediante enlace no cova-
lente. Comprende:
a) Inhibición competitiva.- I y S tienen semejante conformación y compiten por el sitio activo
o catalítico de la E, desplazando el I al S. Como resultado se forma el complejo enzima-inhi-
bidor (EI). Es reversible, porque al aumentar la concentración del S, se desplaza al inhibidor.
Ejemplo: la succinato deshidrogenasa, tiene como sustrato el succinato y como inhibidor al
Biología b) Inhibición acompetitiva.- La E tiene un solo sitio catalítico y el complejo ES ya está formado
malonato.
y el I actúa sobre él, formando un complejo teARNrio ESI. Generalmente ocurre en reacciones
enzimáticas con dos sustratos. Si aumentamos la concentración del S, no recuperamos la E
libre sino el complejo ES.
c) Inhibición no competitiva.- Cuando la E presenta más de un sitio catalítico, entonces no exis-
te competencia por el sitio activo, el S se une a uno de ellos y el I a otro, formando el complejo
ESI. No puede ser anulada por concentraciones altas de S. La velocidad disminuye.
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