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Formulario de BIOLOGÍA

          El sitio activo es una entidad tridimensional, con una secuencia especial de aminoácidos.
          Son altamente específicas, actuando sobre un solo sustrato.
          Solubles en agua y soluciones salinas y alcohólicas, se difunden con facilidad en estos medios.
          No alteran el equilibrio de una reacción, sólo la aceleran.
          Presentan un pH óptimo para su actividad.
          Disminuyen la energía de activación necesaria para iniciar una reacción química.
        Especificidad

        Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Una enzima específica (E) actúa
        solo sobre un determinado sustrato (S). Por ejemplo: Las enzimas proteolíticas y las glucosidasas,
        actúan sobre proteínas o polisacáridos, respectivamente.
        La especificidad puede ser de 3 tipos:

        -   Especificidad absoluta: La enzima específica actúa únicamente sobre un tipo de sustrato.
        -   Especificidad de grupo: La enzima específica actúa sobre un grupo determinado de sustratos.
        -   Especificidad de clase: La actividad de la enzima específica depende del tipo de enlace y no de
            sustrato.

        Teorías que explican la formación del complejo enzima-sustrato
        1.   Teoría de la llave y la cerradura: Planteada por Fisher. La especificidad entre el sustrato y la enzi-
           ma se explica como la relación de una “llave” (sustrato) y su “cerradura” (enzimA). En la estructura
           de la enzima existe una zona específica, denominada sitio (centro) activo o catalítico, a la cual se
           une la molécula del S complementario para formar el complejo ES (transformación catalítica).

        2.  Teoría de la adaptación inducida: Los grupos funcionales del centro catalítico de la E no se hallan
           en posiciones óptimas para promover la catálisis; al encontrar un S que tiene afinidad, el centro
           catalítico de la E se ve obligado a reordenarse o adoptar una conformación compatible con dicho
           S, para formar el complejo ES.

        Estructura y composición

        Holoenzima: Enzima funcional (activA) = Apoenzima + Cofactor
        a)  Apoenzima: Porción proteica (enzima inactivA). Necesita a la coenzima para convertirse en una
           enzima funcional o activa.
        b)  Cofactor: Grupo prostético no protéico, que se une a la E para activarla. Puede ser de dos tipos:  Biología
              •   Coenzima: Son cofactores enzimáticos (moléculas) de naturaleza orgánica. Ejemplos:
                 -  NAD: Nicotinamida adenín dinucleótido - Coenzima de las deshidrogenasas.
                 -  NADP: Fosfato de nicotinamida adenín dinucleótido - Coenzima de las deshidrogenasas.
                 -  FMN: Flavín mononucleótido
                 -  FAD: Flavín adenín dinucleótido
                 -  AMP: Adenosín monofosfato
                 -  ADP: Adenosín difosfato

                                               75              Rumbo a la excelencia ...
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