Page 271 - e-modul Kimia Kelas XII
P. 271

Keterbatasan  ini  mendorong  rantai  polipeptida  untuk  berlipat.  Artinya
                                  struktur primer protein memengaruhi konformasi protein lebih lanjut untuk
                                  membentuk struktur sekunder, tersier, maupun kuarterner.
                              2)  Struktur sekunder.
                                  Struktur sekunder protein terbentuk dari ikatan hidrogen yang terjadi antara
                                  gugus-gugus amina dengan atom hidrogen pada rantai samping asam amino
                                  sehingga membentuk lipatan-lipatan, misalnya membentuk α-heliks.
                                  Struktur sekunder adalah konformasi teratur dari rantai polipeptida. Ada
                                  dua jenis keteraturan dalam struktur sekunder protein yaitu α-heliks dan β-
                                  sheet.
                                 ✓  α-Heliks
                                     Struktur  α-heliks  distabilisasi  oleh  ikatan  hidrogen  antarasam  amino.
                                     Ikatan hidrogen dalam struktur α-heliks terjadi setiap 3,6 residu asam
                                     amino. Struktur α-heliks bersifat ampifilik yaitu satu sisi dari permukaan
                                     heliks ditempati oleh rantai samping asam amino yang hidrofobik dan
                                     sisi lain ditempati oleh residu asam amino hidrofilik.
                                 ✓  β-Sheet
                                     Struktur β-sheet merupakan struktur yang terbentuk akibat gugus C-O
                                     dan N-H berorientasi secara tegak lurus terhadap rantai, sehingga ikatan
                                     hidrogen  hanya  mungkin  terbentuk  antarsegmen,  bukan  di  dalam
                                     segmen. Untai β (β-strand) biasanya terdiri dari 5 hingg 15 residu asam
                                     amino. Struktur β-sheet secara umum lebih stabil dibandingkan α-heliks.
                                     Umunya, protein yang mengandung fraksi β-sheet dalam jumlah besar
                                     menunjukkan suhu denaturasi yang tinggi.
                              3)  Struktur tersier.
                                  Struktur  tersier  protein  menunjukkan  struktur  tiga  dimensi  dari  rantai
                                  polipeptida  yang  berlipat.  Struktur  tersier  terbentuk  akibat  berbagai
                                  interaksi di dalam rantai polipeptida yang menghasilkan energi terendah.
                                  Struktur tersier protein merupakan pengaturan ruang dari rantai polipeptida
                                  linear dengan struktur sekundernya yang berlipat dan membentuk struktur
                                  tiga dimensi.
                                  Interaksi struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder yang lain
                                  melalui ikatan hidrogen, ikatan ion, atau ikatan disulfida (-S-S-),misalnya
                                  terbentuk rantai doubel-heliks.
                              4)  Struktur kuartener.
                                  Struktur  kuarterner  protein  merupakan  pengaturan  ruang  protein  yang
                                  terdiri  dari  beberapa  rantai  polipeptida.  Sejumlah  protein  yang  secara
                                  biologis  penting  tersedia  dalam  bentuk  dimer,  trimer,  tetramer,  dan
                                  seterusnya.  Kompleks  kuarterner  protein  ini  dapat  terdiri  dari  protein
                                  dengan subunit (monomer) yang sama (homogen) atau berbeda (heterogen).
                                  Pembentukan struktur kuarterner terutama didorong secara termodinamika
                                  untuk mengubur permukaan hidrofobik di bagian dalam struktur subunit
                                  protein.

               246 | M a k r o m o l e k u l
   266   267   268   269   270   271   272   273   274   275   276