Page 818 - Traité de Chimie Thérapeutique 4 Médicaments en relation avec des systèmes hormonaux

779
19 LA VITAMINE A ET LES RÉTINOÏDES

Le "pourpre rétinien” (ou rhodopsine) est le pigment photosensible porté par les
bâtonnets de la rétine qui participent à la vision nocturne. La rhodopsine est formée
d'une protéine : l'opsine et d'un chromophore : le 11-c/s-rétinal.

7.1.1. Rhodopsine et photoréception
La rhodopsine est localisée dans le segment externe des bâtonnets et, plus précisé­
ment, insérée dans les membranes double-couche des disques (il existe 1 000 à
2 000 disques par bâtonnet). De nature glycoprotéique, l'opsine comporte 7 hélices
transmembranaires lui conférant une structure de “barillet de revolver" au sein de
laquelle vient se placer le rétinal. Opsine et 11-c/s-rétinal forment la rhodopsine, véri­
table récepteur de photons. Le 11-c/s-rétinal est fixé à la protéine sous forme d'une
base de Schiff avec l'amine d'une lysine (cf. Annexes 1 et 2 de l'encart couleurs placé
après la page 794).

L'absorption de lumière provoque une isomérisation du 11 -c/s-rétinal en tout-trans-
rétinal en quelques picosecondes. Il s'en suit une déstabilisation du complexe entraî­
nant l'hydrolyse de l'imine et la séparation de l'opsine et du tout-trans-rétinal et donc,
une modification de la conformation de la protéine. Différents stades intermédiaires
ont été caractérisés par spectroscopie ou méthodes chimiques : bathorhodopsine,
lumirhodopsine, métarhodopsines I, Il et III (schéma 6).

Schéma 6 : Photodécomposition de la rhodopsine

La décomposition du pourpre rétinien est donc due à une modification conforma­
tionnelle de la protéine, secondaire à l'isomérisation du 11 -c/s-rétinal sous l'influence
de la lumière.
Décomposé par la lumière, le pourpre rétinien est ensuite régénéré à l'obscurité
selon un processus enzymatique figuré ci-dessous. En fait, il existerait un second pro­
cessus de régénération (mais induit par la lumière) de la rhodopsine mettant en jeu la
phosphatidyléthanolamine (PE) (schéma 7).